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Apport d’acides aminés branchés isolés et synthèse des protéines musculaires chez l’homme : mythe ou réalité ?​

 

INTRODUCTION

Outre les régimes alimentaires appropriés, les aides ergogéniques ayant des effets potentiels directs et/ou indirects sur la performance physique sont largement recherchées pour améliorer l’adaptation à l’entraînement physique. Ces aides sont censées stimuler la production et l’utilisation d’énergie, favoriser la récupération après l’exercice, améliorer la composition corporelle et accroître la résistance à la fatigue périphérique et centrale. Les aides ergogéniques nutritionnelles comprennent les modifications de la composition du régime alimentaire et/ou la supplémentation alimentaire.1

Selon la Société internationale de nutrition sportive (ISSN), les allégations relatives aux suppléments ergogéniques doivent être étayées par des données plausibles et soutenues par des preuves solides d’efficacité ; ces suppléments doivent également être légaux et sûrs.2

Les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) jouissent d’une grande popularité parmi les suppléments prétendument ergogéniques. L’attrait marketing de ces produits découle des affirmations selon lesquelles la prise isolée de BCAA combinée à un exercice physique de résistance stimule la synthèse des protéines musculaires (MPS). Cette allégation de longue date (plus de 35 ans) est basée sur des études cellulaires et sur des modèles animaux rapportant une signalisation intracellulaire anabolique accrue en réponse à la prise de BCAA3,4. Cependant, les preuves de l’efficacité de la prise isolée de BCAA pour l’hypertrophie musculaire chez l’homme sont équivoques.

 

SYNTHÈSE PROTÉIQUE MUSCULAIRE

Les protéines sont constituées de 20 acides aminés (AA) liés par des liaisons peptidiques et disposés en différentes combinaisons et quantités. Neuf de ces 20 AA sont considérés comme essentiels (AAE – acides aminés essentiels), c’est-à-dire qu’ils ne sont pas synthétisés par l’organisme et doivent être obtenus par l’alimentation. Les BCAA leucine, isoleucine et valine représentent près de 50% des AAE des protéines musculaires. Les 11 AA restants sont classés comme non essentiels (AANE, acides aminés non essentiels), car ils peuvent être synthétisés dans l’organisme4.

Chez les individus en bonne santé, un équilibre dynamique entre la dégradation et la synthèse des protéines orchestre le maintien des protéines du muscle squelettique. Dans l’état post-absorption (c’est-à-dire le jeûne), la dégradation des protéines musculaires est supérieure à la synthèse, ce qui entraîne une perte nette de protéines. Dans l’état postprandial, la synthèse dépasse la dégradation, car l’apport de certains nutriments, tels que les protéines et les glucides, stimule la MPS et la libération d’insuline, supprimant ainsi la dégradation5. Par conséquent, l’hypertrophie musculaire nécessite une balance protéique nette positive (c’est-à-dire que la MPS dépasse la dégradation des protéines musculaires).

L’exercice physique et la disponibilité des nutriments sont les principaux moteurs de la MPS chez les individus adultes5,6. Les effets anaboliques des nutriments sont stimulés principalement par le transfert et l’incorporation des AA obtenus par l’alimentation dans les protéines du muscle squelettique5. Ces effets sont particulièrement associés aux AAE5-7.

La gamme complète des AAE et les 11 AANE doivent être présents en quantités adéquates pour la MPS. Par conséquent, la MPS est limitée par l’absence ou la faible disponibilité de l’un des AAE, tandis que l’absence d’AANE peut être compensée par une synthèse de novo accrue.4

Dans l’état postprandial, environ 30 à 45 minutes après la consommation d’un repas riche en protéines (temps moyen nécessaire à la digestion, à l’absorption et au transport des AA vers la circulation systémique), la disponibilité des AAE augmente et le taux de synthèse des protéines musculaires dépasse le taux de dégradation des protéines musculaires, induisant un état anabolique qui atteint son maximum entre 1,5 et 3 heures après le repas8

La MPS induite par l’aminoacidémie est transitoire. Dans l’état post-absorption (c’est-à-dire 2 à 3 heures après le repas), les niveaux d’AAE plasmatiques tombent en dessous des niveaux postprandiaux si aucune autre protéine alimentaire n’est consommée. Dans ces circonstances, le maintien du taux plasmatique d’AAE (et donc le renouvellement des protéines) repose sur la dégradation des protéines dans les muscles squelettiques, le principal réservoir de protéines de l’organisme9. Il faut souligner l’impact de facteurs tels que la quantité et la qualité des protéines, la répartition de l’apport protéique au cours de la journée et l’exercice physique sur l’équilibre entre la dégradation et la synthèse des protéines.

Chez l’homme, la dégradation des protéines musculaires dépasse la synthèse d’environ 30% à l’état postabsorptif, car 25% des AAE libérés dans le plasma sont captés par d’autres tissus et 5% sont oxydés dans le muscle. Les 70% restants sont réutilisés pour la synthèse soutenue des protéines musculaires10. Par conséquent, la dégradation des protéines musculaires dépasse toujours la synthèse des protéines musculaires à l’état postabsorptif en raison du catabolisme des protéines musculaires et des conditions cataboliques déterminées par le manque d’apport alimentaire en AAE.

 

BCAA ET SYNTHÈSE DES PROTÉINES MUSCULAIRES À L’ÉTAT POSTABSORPTIF

L’hypothèse selon laquelle l’apport isolé de BCAA à l’état postabsorptif optimise la MPS repose sur le principe que l’apport exogène diminue le taux de dégradation de 30% en augmentant la disponibilité des AAE pour la synthèse – au lieu de l’oxydation ou de la libération dans le plasma4. On pense que cela est dû en partie à la leucine (AAE), car la leucine seule est capable d’induire une réponse de MPS via l’activation de la cible mécaniste du complexe 1 de la rapamycine (mTORC1), un régulateur vital de la croissance cellulaire. En d’autres termes, le mécanisme cellulaire cible de la rapamycine est la synthèse protéique et, plus précisément, l’étape d’initiation qui est limitante parmi les trois étapes (initiation, élongation et terminaison) du processus de traduction11,12.

 

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